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Lugar de unión para estanozol en retí­culo endoplásmico hepático: caracterización como proteína oligomérica inducida por estrógenos

de Octavio Luís Pérez Luzardo
  • Autor: Octavio Luís Pérez Luzardo
  • Tamaño: 180x120
  • Formato: Microforma
  • isbn: 9788495792235
  • Idioma: español
  • visitas: 8
Esta Tesis profundiza en el conocimiento del Lugar de Unión para ES (LUES) desde el punto de vista bioquímico y farmacológico. Se describe al LUES como una proteína integral del retículo endoplásmico hepático que presenta una afinidad por el ES de 37 nM y una capacidad de fijación de 49 pmol/mg proteína. El estudio de sus propiedades hidrodinámicas y el marcaje covalente por fotoafinidad con [3H]ES permite identificarla como un oligómero de 118 kDa, formado, al menos, por tres subunidades de 55-,31-, y 22 kDa con capacidad para fijar específicamente el ES. Al igual que sucede para el LUBAG, los glucocorticoides inducen su expresión en el animal adrenalectomizado. Es destacable que, a diferencia de lo que ocurre con el péptido de 22-kDa, los péptidos de 55- y 31-kDa están en muy baja concentración o son indetectables en animales inmaduros (IMT) o hipofisectomizados (HYPOX), respectivamente. También resalta que el etinilestradiol, que no se une al LUES, es un potente inductor de su actividad tanto en los animales IMT como HYPOX, induciendo los péptidos de 55-, y 31-kDa de forma mucho más eficiente que al de 22-kDa. Estos datos indican que, aunque íntimamente relacionados entre sí, LUES y LUBAG son proteínas distintas y están sometidas a una regulación endocrina diferente. Probablemente, el ES, y otros EAA, son capaces de modular la actividad de otras hormonas esteroides a través de la regulación alostérica del LUBAG.
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